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oai:zaguan.unizar.es:8910 2015-03-25
spa Usón Ferrando, Alejandro Ferreira Neila, Patricia Caracterización de la función redox del factor de inducción de apoptosis humano (hAIF) http://zaguan.unizar.es/record/8910/files/TAZ-TFM-2012-745.pdf El factor inductor de apoptosis (AIF) es una flavoproteína principalmente conocida por su actividad pro-apoptótica, aunque también presenta actividad NAD(P)H óxido-reductasa gracias a su cofactor FAD. Se piensa que ambas funciones podrían estar relacionadas. En este proyecto principalmente se ha caracterizado la función óxido-reductasa de la forma humana apoptótica de AIF (hAIFΔ1-102) mediante el estudio de los residuos W483, F310, P173 y H454, pertenecientes al centro activo, y E413, R422 y R430, vinculados a la dimerización. Para ello se ha reemplazado dichos residuos y se ha estudiado el proceso de transferencia de hidruro de las proteínas mutantes. También se ha estudiado la reactividad de hAIFΔ1-102 reducida con sustratos de tipo quinona, siendo ésta muy baja, así como la afinidad de unión entre hAIFΔ1-102 oxidada y NAD+, la cual no se ha detectado. También se ha logrado la expresión y optimización de las condiciones de cultivo de la forma mitocondrial hAIFΔ1-54 y la forma truncada hAIFΔ1-340. Con respecto al estudio de los mutantes, los residuos P173 y H454 son claves en la unión del FAD y en la estabilización del complejo de transferencia de carga, mientras que el residuo F310, además de estar implicado en la estabilización del cofactor, también participa en alguna de las etapas del mecanismo de transferencia de hidruro. Los residuos E413, R422A y R430, que participan en la dimerización, también alteran la velocidad de transferencia de hidruro y la unión del cofactor, por lo que la dimerización también podría regular la actividad óxido-reductasa de la proteína. En conclusión, tanto los residuos del centro activo como los que intervienen en la dimerización son esenciales para la actividad óxido-reductasa, ya que su sustitución altera el proceso de transferencia de hidruro y la unión entre la proteína y el coenzima. 2014-11-27
8910 20150325140124.0 TAZ-TFM-2012-745 spa Usón Ferrando, Alejandro Caracterización de la función redox del factor de inducción de apoptosis humano (hAIF) Zaragoza Universidad de Zaragoza 2012 by-nc-sa Creative Commons 3.0 http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/3.0/ El factor inductor de apoptosis (AIF) es una flavoproteína principalmente conocida por su actividad pro-apoptótica, aunque también presenta actividad NAD(P)H óxido-reductasa gracias a su cofactor FAD. Se piensa que ambas funciones podrían estar relacionadas. En este proyecto principalmente se ha caracterizado la función óxido-reductasa de la forma humana apoptótica de AIF (hAIFΔ1-102) mediante el estudio de los residuos W483, F310, P173 y H454, pertenecientes al centro activo, y E413, R422 y R430, vinculados a la dimerización. Para ello se ha reemplazado dichos residuos y se ha estudiado el proceso de transferencia de hidruro de las proteínas mutantes. También se ha estudiado la reactividad de hAIFΔ1-102 reducida con sustratos de tipo quinona, siendo ésta muy baja, así como la afinidad de unión entre hAIFΔ1-102 oxidada y NAD+, la cual no se ha detectado. También se ha logrado la expresión y optimización de las condiciones de cultivo de la forma mitocondrial hAIFΔ1-54 y la forma truncada hAIFΔ1-340. Con respecto al estudio de los mutantes, los residuos P173 y H454 son claves en la unión del FAD y en la estabilización del complejo de transferencia de carga, mientras que el residuo F310, además de estar implicado en la estabilización del cofactor, también participa en alguna de las etapas del mecanismo de transferencia de hidruro. Los residuos E413, R422A y R430, que participan en la dimerización, también alteran la velocidad de transferencia de hidruro y la unión del cofactor, por lo que la dimerización también podría regular la actividad óxido-reductasa de la proteína. En conclusión, tanto los residuos del centro activo como los que intervienen en la dimerización son esenciales para la actividad óxido-reductasa, ya que su sustitución altera el proceso de transferencia de hidruro y la unión entre la proteína y el coenzima. Máster en Biología Molecular y Celular Derechos regulados por licencia Creative Commons aif flavinas flavoproteínas Ferreira Neila, Patricia dir. Universidad de Zaragoza Bioquímica y Biología Molecular y Celular Bioquímica y Biología Molecular 563465@celes.unizar.es 988569 http://zaguan.unizar.es/record/8910/files/TAZ-TFM-2012-745.pdf Memoria (spa) oai:zaguan.unizar.es:8910 trabajos-fin-master driver TAZ TFM CIEN URI http://zaguan.unizar.es/record/8910 SUPPORTED 0 MD5 http://zaguan.unizar.es/record/8910/files/TAZ-TFM-2012-745.md5 0 image/x.djvu 6 http://djvu.sourceforge.net/abstract.html DJVU/6 Profile information Lizardtech Document Express Enterprise 5.1 0 URI http://zaguan.unizar.es/record/8910/files/TAZ-TFM-2012-745.pdf disk Minimum View Print Visualization of DJVU requires specific software, like DjVu Browser Plugin URI http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0 URI http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0 license URI http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0 You are free to adapt, copy, transmite or distribute the work under the following conditions: (1) You must attribute the work in the manner specified by the author or licensor (but not in any way that suggests that they endorse you or your use of the work). (2) You may not use this work for commercial purposes (3) For any reuse or distribution, you must make clear to others the license terms of this work (4) Any of the above conditions can be waived if you get permission from the copyright holder (5) Nothing in this license impairs or restricts the author's moral rights This object is licensed under Creative Common Attribution-NonCommercial 3.0 (further details: http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0/). Universidad de Zaragoza Automatizacion de Bibliotecas Edif. Matematicas, Pedro Cerbuna 12, 50009 Zaragoza auto.buz@unizar.es