000016194 001__ 16194 000016194 005__ 20170831220608.0 000016194 037__ $$aTAZ-TFM-2014-537 000016194 041__ $$aeng 000016194 1001_ $$aCaballero Mancebo, Silvia 000016194 24500 $$aNanomechanical analysis of enzyme-substrate complexes 000016194 260__ $$aZaragoza$$bUniversidad de Zaragoza$$c2014 000016194 506__ $$aby-nc-sa$$bCreative Commons$$c3.0$$uhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/3.0/ 000016194 520__ $$aEn este proyecto se persigue analizar por primera vez las fuerzas intermoleculares que mantienen unido el complejo entre una enzima y su sustrato enzimático. La técnica a utilizar será la Microscopía de Fuerzas Atómicas (AFM) en su variante de Espectroscopía de Fuerzas de Molécula Única (SMFS). Ello no sólo proporcionará los datos de mecanoestabilidad del complejo sino otros parámetros del estado de transición asociado al proceso de disociación. La enzima elegida es la Ferredoxina-NADP+ reductasa (FNR) que participa en la cadena fotosintética recibiendo electrones de las flavoproteínas ferredoxina (Fd)/ flavodoxina (Fld) y los transfiere al sustrato NADP+ que es reducido a NADPH. 000016194 521__ $$aMáster Universitario en Materiales Nanoestructurados para Aplicaciones Nanotecnológicas (Nanostructured Materials for Nanotechnology Applications) 000016194 540__ $$aDerechos regulados por licencia Creative Commons 000016194 6531_ $$aatomic force microscopy 000016194 6531_ $$aforce spectroscopy 000016194 6531_ $$aflavoproteínas 000016194 700__ $$aGracia Lostao, Ana Isabel$$edir. 000016194 7102_ $$aUniversidad de Zaragoza$$bBioquímica y Biología Molecular y Celular$$cBioquímica y Biología Molecular 000016194 8560_ $$f687536@celes.unizar.es 000016194 8564_ $$s2446094$$uhttps://zaguan.unizar.es/record/16194/files/TAZ-TFM-2014-537.pdf$$yMemoria (eng)$$zMemoria (eng) 000016194 909CO $$ooai:zaguan.unizar.es:16194$$pdriver$$ptrabajos-fin-master 000016194 950__ $$a 000016194 980__ $$aTAZ$$bTFM$$cCIEN