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000060554 005__ 20170301113910.0
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000060554 041__ $$aspa
000060554 1001_ $$aTaleb Seral, Víctor
000060554 24200 $$aCrystallization of redox proteins and structural prediction of human FAD synthetase
000060554 24500 $$aCristalización de proteínas redox y predicción estructural de la FAD sintetasa humana
000060554 260__ $$aZaragoza$$bUniversidad de Zaragoza$$c2017
000060554 506__ $$aby-nc-sa$$bCreative Commons$$c3.0$$uhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/3.0/
000060554 520__ $$aEste trabajo ha abordado el estudio estructural de proteínas redox de interés biotecnológico y biomédico tales como el factor de inducción de la apoptosis humano, implicado en procesos de muerte celular (hAIF), la NADPH-flavodoxina reductasa del microorganismo fitopatógeno Xanthomonas axonopodis pv citri (XacFPR) y las proteínas riboflavin quinasa humana (hRFK) y FAD sintetasa humana (hFADS_2), implicadas en la síntesis del cofactor FAD necesario para múltiples rutas metabólicas así como para la actividad de las flavoproteinas. Con este fin se han utilizado varias técnicas: la cristalografía de rayos X, la predicción estructural de proteínas y la microscopia de fuerzas atómicas. La técnica de cristalografía de rayos X aplicada a proteínas está basada en la obtención de cristales proteicos que difractan los rayos X proporcionando datos que conducen a la resolución de la estructura tridimensional de la proteína. Esta técnica se puede llevar a cabo en presencia de ligandos de manera que se consigue información de la interacción proteína - ligando. Durante el desarrollo de este trabajo se han identificado condiciones iniciales de cristalización de las proteínas riboflavin quinasa humana (hRFK) y de las especies mutantes del factor de inducción de la apoptosis humano (hAIF), así como la resolución de la estructura de la proteína XacFPR cocristalizada con NADP+ y/o un inhibidor de su actividad reductasa en la que no se observa densidad electrónica extra debida al ligando. Con el fin de avanzar en el conocimiento de la estructura de la enzima hFADS_2, y a falta de un modelo cristalográfico, se realizó una predicción de su estructura tridimensional así como un estudio morfológico del dominio C terminal mediante microscopia de fuerzas atómicas. Se observó que el dominio C terminal aislado dimeriza y que los monómeros presentan una altura promedio de 3,5 ± 0,5 nm, que se ajusta a las dimensiones encontradas en las predicciones.
000060554 521__ $$aGraduado en Química
000060554 540__ $$aDerechos regulados por licencia Creative Commons
000060554 700__ $$aMartínez Júlvez, Marta$$edir.
000060554 700__ $$aGracia Lostao, Ana Isabel$$edir.
000060554 7102_ $$aUniversidad de Zaragoza$$bBioquímica y Biología Molecular y Celular$$cBioquímica y Biología Molecular
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