Resumen: Las proteínas FUR (Ferric Uptake Regulator) pertenecen a una superfamilia de reguladores transcripcionales metalodependientes. Estas proteínas tienen una amplia distribución en el mundo procariota y juegan un papel clave en la regulación de la homeostasis del hierro y,otros metales como son el zinc, el manganeso o el níquel. En la cianobacteria Anabaena sp. PCC 7120 existen tres parálogos de la familia Fur: FurA encargada de la regulación y homeostasis del hierro; FurB o Zur responsable de la homeostasis del zinc y de la defensa frente al estrés oxidativo; FurC descrita, recientemente, como el regulador PerR de Anabaena sp. PCC 7120 implicado en la regulación de la respuesta a estrés oxidativo. Estudios previos de caracterización bioquímica de la proteína FurB/Zur han sugerido que los residuos de cisteína que forman parte de los motivos C-X-X-C (Cys81, Cys84, Cys121 y Cys124) estarían implicados en la coordinación de un átomo de zinc estructural. Por ello, y dado que no se ha resuelto la estructura de esta proteína, el objetivo principal de este trabajo es aportar nueva información al respecto a través de la caracterización de proteínas mutantes en los residuos de cisteína mencionados.